1.3

Steuerung des Stoffwechsels durch Enzyme

1.3.1
1.3.2
1.3.3
1.3.4

Einführung Wirkungsweise von Biokatalysatoren, Klassifizierung
Substrat- und Wirkungsspezifität, Aktives Zentrum (Schlüssel-Schloß-Modell)
Abhängigkeit der Enzymaktivität von pH-Wert und Temperatur, ökologische Aspekte
Enzymhemmung

1.3.5

Biomoleküle in

1.3.1 Einführung

Nun wollen wir uns eine der wichtigsten Proteingruppen genauer anschauen, die Enzyme. Sie können sich noch an unserer Vergleich zu Beginn erinnern:

Die Zelle ist eine Fabrik, die Zellorganellen sind die Maschinen und die Enzyme sind die Arbeiter.

Jede ausgewachsene Zelle kann als eine Art Spezialfabrik angesehen werden, die spezielle Produkte herstellt. Die werden in den verschiedenen Abteilungen an speziellen Maschinen (Zellorganellen) hergestellt. Zwar hat jede Zelle eine gewisse Menge gleicher Stoffwechselprodukte, jedoch unterscheidet sich z. B. eine Leberzelle mit ihrem Stoffwechsel von einer Gehirnzelle aufgrund ihrer unterschiedlichen Funktion. Deshalb findet man auch in den Zellen teilweise gleiche Enzyme, teilweise sehr spezifische.

Bisher haben wir meist nur über Stukturen gesprochen: wie sieht dies aus, wie ist das aufgebaut. Nun wollen wir auch über Vorgänge sprechen, nämlich wie werden durch die Enzyme Stoffwechselvorgänge ermöglicht?

Machen wir ein paar kleine Versuche, um der Wirkungsweise von Enzymen auf die Spur zu kommen.

Dazu verwenden wir H202. Dieser Stoff ist eine wasserklare, ätzende Flüssigkeit, der in geringer Menge in atmosphärischen Niederschlägen vorkommt. Er entsteht allgemein bei der Oxidation anorganischer wie organischer Stoffe an der Luft und ist in

Organismen ebenfalls ein Nebenprodukt der Oxidation.
H2O2 zerfällt leicht und wirkt als kräftiges Oxidationsmittel. Wegen seines leichten Zerfalls wird es in schwarzen Kunststoffbehältern aufbewahrt, da durch Licht der Zerfall beschleunigt wird. Es zerfällt exotherm

2H2O2 => 2H2O + O2 DH= - 193 KJ .

Der Zerfall würde an Sonnenlicht je nach Menge Tage bis Wochen gehen.

Man könnte natürlich mit Erhitzen die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen.


1. Gibt man nun in ein Reagenzglas zu ein wenig H2O2 eine geringe Menge MnO2 (Mangan (IV)oxid = Braunstein), kann man eine heftige Reaktion beobachten, bei der ein Gas freigesetzt wird. Die Spanprobe beweist, daß es Sauerstoff ist. Durch Verdampfen läßt sich das verwendete Braunstein wieder zurückgewinnen.

Folgerung:
Braunstein beschleunigt die Zersetzung von H2O2, ohne sich dabei zu verändern und bei Normaltemperatur. Solche Stoffe nennt man
Katalysatoren. MnO2 wirkt katalytisch.

2. Gibt man nun auf eine Kartoffelscheibe oder ein Stück Leber ebenfalls etwas H2O2, stellt man sofort Schaumbildung fest. Der Verdacht liegt nahe, daß auch hier H2O2 in O2 und H2O zersetzt wird, nur wer beschleunigt den Vorgang in Pflanzen- oder Tierzellen.?
Dazu machen wir einen weiteren Versuch.

3. Kocht man die Kartoffel und gibt dann nochmals H2O2 auf ein gekochte Kartoffelscheibe erfolgt keine Reaktion.

Folgerung:
Das was H2O2 zersetzt hat, ist durch die Wärmeeinwirkung inaktiviert worden.

Mit dem Enzym Urease (oder Amylase) kann ebenfalls gut experimentiert werden. Experiment durchführen?

Wir kennen Stoffe, die durch Hitzeeinwirkung zerstört werden: Proteine!

Und Proteine, die katalytisch wirken nennt man Enzyme. Den Stoff, den Enzyme umsetzen nennt man Substrat.

In Zellen befinden sich also Proteine, die Reaktionen katalysieren können. Reaktionen in Zellen sind biochemische Reaktionen und deshalb bezeichnet man Enzyme als Biokatalysatoren.

Die biochemischen Reaktionen finden bei ca. 37°C in einer wässrigen Lösung (z. B. Cytoplasma ) statt, ganz im Gegensatz zu Reaktionen in der organischen Chemie. Um zum Beispiel Fette in Seifen umzuwandlen, muß man sie mit konzentrierter Natronlauge stundenlang kochen. Enzyme namens Lipasen machen das gleiche bei Körpertemperatur.

Ohne Enzyme würde unsere zelluläre Biochemie nicht ablaufen, d.h. Leben gäbe es nicht!

Das Enzym das z. B. in Leber und Kartoffel die Zersetzung von H2O2 beschleunigt heißt Katalase. Die Katalase ist in Zellen in den Peroxysomen enthalten, hat als Substrat H2O2 und besitzt folgende räumliche Struktur:

Katalase besteht aus einer Polypeptidkette und besitzt Häm (siehe unten) (Fe-haltiger roter Farbstoff) als prosthetische Gruppe, ist also ein Proteid.

Solche organischen Kofaktoren nennt man Koenzyme. Dies ist typisch für die meisten Enzyme.

Im Übrigen gibt es eine Erbkrankheit, Katalase betreffend: das Zellweger Syndrom, bei dem durch Fehlen der Peroxisomen die Katalase im Cytoplasma auftritt. Die Krankheit führt wenige Wochen nach der Geburt wegen schwerster Defekte an verschiedenen Organen zum Tod.

Stellt sich natürlich die Frage, wie die Enzyme eine Reaktion beschleunigen können, ohne an ihr als Produkt oder Edukt teilzuhaben? Diese Frage wollen wir im nächsten Kapitel angehen.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Abb. 1
MnO2



Abb. 2
Experiment


 

Abb. 3
Katalasetest


Zugabe von H2O2 zu einer Bakterienkultur zeigt das Vorhandensein von Katalase

 

Abb. 4
Peroxisom mit Katalase




Quelle: Armleucheralge (Chara zeylanica)

 
Abb. 5
Katalase


Klicken Sie auf das Bild links für 3D



Abb. 6
Häm

 

Zur Reaktion wird noch ein organischer Kofaktor ( = Hilfsstoff) benötigt: NADPH, ein Stoff der e- übertragen kann.

Quellen zu 3D-Molekülanimationen Online

Biomoleküle

http://www.nyu.edu:80/pages/mathmol/library/life/life.html

Biochemie

http://www.biologie.uni-hamburg.de/lehre/bza/eanfang.htm

Molekülanimationen

http://www.leeds.ac.uk/bionet/animation/mol_anim.htm

Moleküle

http://c4.cabrillo.cc.ca.us/ und http://www.clunet.edu/BioDev/omm/exhibits.htm#displays

Index Biomoleküle:

http://www.umass.edu/microbio/rasmol/tutbymol.htm
http://www.umass.edu/microbio/rasmol/edsites.htm

Molekul-Daten für Chime:

http://www.umass.edu/microbio/rasmol/whereget.htm

Daten für Molekulargenetik

http://ndbserver.rutgers.edu/NDB/NDBATLAS/index.html

 CHIME-Support: http://www.mdl.com/chime/index.html

Weiterführende Quellen:
Enzyme: http://us.expasy.org/enzyme/
Katalase: http://www.siu.edu/departments/biochem/chime_rasmol/oxidative_stress/catalase_structures.htm
und http://biology.kenyon.edu/BMB/Chime/catalase/frames/cattx.htm
Suche nach Enzymen: http://life.nthu.edu.tw/~g854239/ExPASy/5cofactor.htm oder http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/search.html