Peptide

1.2	Bau von Proteinen
1.2.2	Eigenschaften von Aminosäuren

Alle biologisch wichtigen Aminosäuren unterscheiden sich durch unterschiedliche Reste (siehe allgemeine Formel Abb. 11). Ausnahme: Prolin ist eine Iminosäure:

Alle biologisch wichtigen Aminosäuren sind a-Aminosäuren, d.h. die Aminogruppe hängt am 2. C-Atom nach der Carboxylgruppe:

Das a-C-Atom ist asymmetrisch, d.h. es hängen an allen 4 Bindungen des C-Atoms 4 verschiedene Substituenten. Die biologisch wichtigen Aminosäuren sind L-Aminosäuren, d.h. ihre Aminogruppe hängt links vorne:

In der Chemie spricht man von Spiegelbildisomerie, d.h. es gibt 2 Strukturen mit unterschiedlicher räumlicher Konfiguration, die spiegelbildlich ist.

Aminosäuren bilden in Wasser Zwitterionen, die 2 entgegengesetzte Ladungen in einem Molekül besitzen. Solche Zwitterionen können als Säure reagieren und ein H⁺-Ion abgeben:

Sie können jedoch auch als Base wirken und Protonen aufnehmen:

Die Fähigkeiten Protonen aufzunehmen und abzugeben sind oben für Alanin dargestellt.

Stoffe , die zugleich Säure und Base sein können nennt man Ampholyte.

Aminosäuren absorbieren ultraviolettes Licht. (siehe Abb.14)

1.2.3 Peptidbindung und Raumstrukturen

Aminosäuren können sich mit ihrer Carboxyl- und Aminogruppe miteinander verbinden. Diese Eigenschaft ist der Grund dafür, daß es Proteine gibt. Dabei können Ketten mit über 600 Aminosäuren entstehen.

Wir wollen uns die Verbindung zweier Aminosäuren genauer ansehen.

Die Bindung zwischen zwei Aminosäuren über die Carboxyl-gruppe der einen und Aminogruppe der anderen heißt Peptidbindung. Dabei wird 1 Wassermolekül abgespalten. Solche Reaktionen, bei den Wasser abgespalten wird, heißen Kondensationsreaktionen. Die Bindung kann auch wieder gespalten werden, man nennt dies Hydrolyse. Dazu wird je ein H₂O-Molekül benötigt.
Die Abbildung links zeigt relativ gut, daß die Verbindung der Aminosäuren über die Peptidbindung räumlich zu einer "Zick-Zack"-Kette führt.

Dabei stehen die Reste seitlich aus der Kette. Diese Struktur nennt man Primärstruktur. Man nennt die Verbindung von 2 Aminosäuren Dipeptid, von 3 Tripeptid, von 4 Tetrapeptid usw.

Für längere Ketten verwendet man die Bezeichnungen:

2	3	4	5	6	7	8	9	10
Di	Tri	Tetra	Penta	Hexa	Hepta	Okta	Nona	Deka

Peptide mit einer Kettenlänge von 2 bis ca. 20 werden als Oligopeptide bezeichnet (Oligo für mehrfach).

Längere Peptide bezeichnet man allgemein als Polypetide (Poly für viel), wobei der Übergang Oligo- Poly- fließend ist. Eine Kette mit über 100 Aminosäuren nennt man Protein.

Bleiben wir zunächst noch bei den Peptiden.

Sehen wir uns die Primärstruktur eines Tetrapeptides an:

Es sind nur die funktionellen Gruppen und Reste dargestellt. Die Peptidbindungen sind rot, die C-Ketten der 4 Aminosäuren violett/schwarz gezeichnet. Um einen räumlichen Eindruck zu erhalten sollte man unbedingt die unten angeführten Animationen durchspielen.

Versuchen Sie zur Übung ein Tripeptid aus Phe, Gly und Ala in dieser "Zick-Zack-Form" zu zeichnen.

Beachten Sie :

Reste und C=O stehen immer abwechselnd nach oben und unten.
Links beginnt man mit dem Aminoende, rechts ist dann das Carboxylende der Kette.
Zeichnen Sie zuerst die Zick-Zack-Kette und setzen Sie dann die Atome ein.

Betrachten wir nun einige in der Natur vorkommende Peptide, zunächst das Hormon Oxytocin (ruft bei der Geburt die Wehen hervor). Es ist ein Nonapeptid. Die Reihenfolge der Aminosäuren ist wie folgt:

H₂N-Gly-Leu-Pro-Cys-Asn-Gln-Ile-Tyr-Cys-COOH
(Amino-und Carboxylende sind eingezeichnet)

Nun vergleichen wir damit das Nonapeptid Vasopressin (= Adiuretin, regelt die Nierenfunktion)

H₂N-Gly-Arg-Pro-Cys-Asn-Gln-Phe-Tyr-Cys-COOH.

Man sieht sofort Unterschiede und auch Gemeinsamkeiten:

die Kettenlänge ist gleich
der Gehalt an Aminosäuren ist unterschiedlich (Häufigkeit = Frequenz des Auftretens)
es gibt teilweise die gleiche Reihenfolge (= Sequenz)

Vergleicht man die räumliche Struktur mit anderen Peptiden erhält man noch eine Charakteristikum:

die Konformation (räumliche Struktur)

Damit haben wir wichtige Kriterien gefunden, wie sich Peptide voneinander unterscheiden:

Kettenlänge, Frequenz, Sequenz, räumliche Struktur.

Die Primärstruktur des blutzuckersteigernden Hormons Glucagon sieht so aus:

His Ser Gln Gly Thr Phe Thr Ser Asp Tyr Ser Lys Tyr Leu Asp Ser Arg Arg Ala Gln Asp Phe Val Gln Trp Leu Met Asn Thr (29 Aminosäuren)

Vergleichen wir nun die räumliche Struktur des Oxytocin mit der des Glucagons:

Dabei sind die C-Atome grau, N-Atome blau gezeichnet; O = rot, H = weiß, S = gelb.
Man hat große Probleme aus diesen Abbildungen die Primärstruktur zuerkennen bzw. die genaue Konformation zu erfassen. Das einzige was man zunächst sieht ist, dass die Konformation total unterschiedlich ist.

Offensichtlich faltet sich die Primärstruktur (Zick-Zack-Kette) räumlich unterschiedlich auf, je länger sie wird. Abb. 7 zeigt Oxytocin als "Stickmodell":

Klicken Sie das Bild oben an zur 3D-Darstellung

Die Abb. 9 zeigt Glucagon als "Drahtmodell": (auf das Bild klicken für 3D)

Früher haben die Wissenschaftler echte Drahtmodelle gebaut, heute übernimmt der PC diese Aufgaben. Man kann sich die Strukturen mit einem Programme wie RASMOL direkt dreidimensional anschauen und sie drehen.

Abb. 11

allgemeine Formel