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1.2 |
Bau von Proteinen |
| 1.2.3 | Peptidbindung und Raumstrukturen Teil II |
Alle Atome darzustellen ist sinnlos, denn wichtige Details der Gesamtstruktur sind nicht mehr sichtbar. So verzichtet man auf bekannte oder unwesentliche Strukturen wie H-Atome oder funktionelle Gruppen.
Aus den vorangegangenen Kapiteln wissen wir ja:
- Peptidketten bestitzen eine Primärstruktur (Zick-Zack-Kette)
- Aminosäuren sind über die Peptidbindung verbunden
- Die Peptidkette hat ein Amino- und ein Carboxylende
- Die Reste stehen aus der Kette heraus.
Die nachfolgende Abbildung zeigt verschiedene Darstellungsarten am Beispiel des Peptids Glucagon:
Manchmal wird noch eine reine Stick-Darstellung verwendet (dickerer Draht). Die Cartoon-Darstellung ist bei langen Peptidketten die beste.
Betrachten wir nun einmal einige computeranimierte Modelle verschiedener Peptide und Proteine.
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Erkenntnisse:
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Alle Proteine zeigen solche Eigenschaften.
- Die Aufschraubung der Primärstruktur nennt man eine Helix (siehe Glucagon oder Insulin)
- Parallel verlaufende Primärstrukturbereiche nennt man Faltblatt (siehe Ribonuklease)
Beide Strukturen faßt man als Sekundärstruktur eines Proteins zusammen.
- Die Wollknäuelstruktur nennt man Globulärstruktur oder Tertiärstruktur.
- Die Tatsache, daß sogar mehrere Wollknäule (Tertiärstrukturen) sich zusammenlagern können, heißt Quartärstruktur. (siehe GAPD)
- Wenn ein Protein noch andere Moleküle (Nichteiweiß-) eingelagert enthält, nennt man es Proteid.
Beim Cytochrom ist es ein Farbstoff mit Namen Häm, derselbe Farbstoff wie im Hämoglobin, dem roten Blutfarbstoff.
Sekundärstruktur
Helix
Betrachten wir eine geschraubte Primärstruktur (Helix)
genauer. Wieso kommt es einmal zur Aufschraubung, ein anderes Mal nicht?
Der Grund ist, dass meist hydrophobe Aminosäuren
vorhanden sein müssen, deren Reste sich
räumlich so anordnen können, daß zusätzlich zur Peptidbindung
noch Wasserstoffbrücken ausgebildet werden.
Diese stabilisieren die Helix. Die Abb. 29 zeigt einen Ausschnitt aus einer Helix im Stäbchen (Stick)-Modell. Es sind 9 Aminosäuren abgebildet.
Die H-Brücken werden durch die C=O Gruppen und H-Atome der N-Atome der Peptidbindung gebildet. Nach Pauling nennt man diese Aufschraubung in Anlehnung an das Protein a-Keratin: a-Helix.
Die zweite Sekundärstruktur ist die Faltblattstruktur. Dabei verlaufen Primärstrukturen entweder parallel oder antiparallel nebeneinander und sind ebenfalls durch H-Brücken miteinander verbunden. Typisch sind auch die Haarnadel-Faltungen zwischen den Strängen. In den Abbildungen oben enthalten Insulin und Ribonuklease beide antiparallele Faltblattstrukturen (gelb) , die durch die Pfeilrichtung ausgewiesen sind.
Nach Pauling nennt man in Anlehnung an das Haarprotein b-Keratin diese Anordnung :b-Faltblatt.
Tertiärstruktur
Eine Tertiärstruktur besitzt also folgende Elemente:
Klicken Sie auf die Abbildungen 21-24 für die 3D-Darstellungen
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Alle Atome sind als Kalotten dargestellt. Nur das Volumen des Moleküls wird sichtbar; die räumliche Faltung
der Kette kann nur erahnt werden. |
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Atome sind als Kugeln dargestellt, die Bindungen als Stäbchen. Man sieht, daß die Aminosäurereste
aus der Kette herausstehen. |
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In jedem Eckpunkt sitzt ein Atom. Etwas
bessere Auflösung der Struktur |
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Cartoon-Darstellung Nur die Primärstruktur
wird dargestellt; auch Reste werden nicht dargestellt. |
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(103 Aminosäuren) |
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