4. Grundlagen des Stoffwechsels
4.2 Verdauung und Resorption - Mund/ Magen -


Neben der Amylase findet man noch andere Enzyme neben mehreren hundert verschiedenen Proteinen im Speichel.

Lysozym stellt ein Teil der immunologischen Abwehrbarriere des Körpers im Mund dar und tötet Bakterien durch Spaltung der bakteriellen Zellwand.

Auch die Peroxidasen wirken bakterizid und verhindern zusammen mit Thiocyanat-Ionen (SCN-) bestimmte bakterielle Stoffwechselwege.

Als Verdauungsenzym wirkt jedoch noch in geringem Maße die Zungenlipase, die in den von Ebnerschen Drüsen der Zunge gebildet wird. Sie spielt vor allem im Säuglingsalter eine Rolle.

Die Zungenlipase spaltet z.B. aus den Trigyceriden des Milch- und Butterfetts kurz- und mittelkettige Fettsäuren ab. Die Zungenlipase ist recht hydrophob und benötigt keine Emulgatoren. Sie wird im Magen nicht inaktiviert.

Zusammenfassung Verdauung Mund

Durch die Verdauung der Kohlenhydrate mit Amylase und der Fette durch die Zungenlipase gelangt der Speisebrei mit anverdauter Stärke und wenig gespaltenen Fetten über die Speiseröhre in den Magen:

Magen

Im Magen, der einen muskulösen Sack von ca. 1,2 - 1,8 L Volumen darstellt, wird der Speisebrei weiter durch die Verdauungsbewegungen (= Peristaltik) des Magens gemischt und teilweise gespeichert. Durch den stark sauren Magensaft (pH 1, Sekretion /Tag ca. 1,5 Liter) und die darin enthaltenen Pepsine (= Proteasen) finden bezüglich der Nahungsinhaltstoffe unterschiedliche Verdauungsvorgänge statt. Zunächst einiges zur Anatomie.

 
Abb.4.30

Von Ebnersche Drüsen produzieren Lipase

Abb.4.31

Hydrolyse der Triglyceride

Abb.4.32
Fettsäuren in Milch
Abb.4.33
endoskopisches Bild der Speiseröhre

Die Speiseröhre mündet über einen Ringmuskel (= Sphincter) in den oberen Teil des Magens (= Fundus), der durch konstante Peristaltik niedriger Frequenz gekennzeichnet ist. Hier kann der Speisebrei länger verweilen (=Speicher). Die untere Hälfte des Korpus und Antrum zeichnet sich durch starke peristaltische Bewegungen aus, deren Frequenz sich zum Magenausgang (=Pförtner) noch erhöht.

Space Die Magenperistaltik wird durch ein komplexes System nervöser und hormoneller Steuerung ermöglicht u.a. den Nervus vagus (=vegetatives Nervensystem) und das Hormon Gastrin.

Die innere Oberfläche des Magens ist durch die Magenschleimhaut (= Mucosa) ausgekleidet, die 5 wichtige Epithelzellen enthält und realtiv gefaltet (=Rugae) aussieht. Außerdem findet man darin viele tubuläre Drüsen (siehe Abb.4.35).

Die Belegzellen in den tubulären Drüsen produzieren Salzsäure (HCl), was den Magensaft zu einer stark sauren Lösung mit pH 1 macht.
Während der Nahrungsaufnähme erhöht sich deren Produktion, der Speisebrei puffert den Saft allerdings auf ca pH 2,5 ab. Die Schleimhautzellen an der Oberfläche produzieren einen zähen Schleim, der die Mucosa vor der Selbstverdauung schützt ( siehe Abb. 4.36). Die Oberfläche der Schleimhautzellen sind durch einen HCO3--Film, den die Schleimhautzellen produzieren bedeckt, der den pH-Wert an der Zelloberfläche neutralisiert. Die Schleimschicht liegt über diesem Film.
Sogenannte Hauptzellen sezernieren eine Vorstufe des Magenenzyms Pepsin, das Pepsinogen und im Fundus bei Säuglingen die Magenlipase und Chymosin (= Rennin). Die G-Zellen geben (vornehmlich im Antrum) das Hormon Gastrin ab, das die Magenbewegungen mitsteuert und die ECL- Zellen bilden das Gewebshormon Histamin. Gastrin und Histamin wirken auf die Belegzellen ein und steuern so die HCl-Bildung.
Die Salzsäure ist wichtig für die Aktivierung der Protease Pepsinogen und die Inaktivierung der in der Nahrung enthaltenen Bakterien und anderer Mikroorganismen.

Die Magenlipase und Chymosin spielen nur im Säuglingsaslter eine größere Rolle. Dort ist der Magen-pH höher und es können durch die Magenlipase vornehmlich kurzkettige Triglyceride ( wie in der Milch) gespalten werden. Ansonsten besitzt die Magenlipase beim Erwachsenen nur ca. 10 - 20% der Aktivität (z.B. auf Triolein) wie die Pankreas-Lipase. Chymosin wandelt Milch in einen halbfesten Zustand um (= Koagulation), so daß sie im Magen länger verweilen kann.

Im Magen können nur wenige Substanzen resorbiert werden, dazu gehören geringe Mengen fettlöslicher Stoffe wie Aspirin und Ethanol.

Produktion und Aktivierung des Pepsin

Proteasen stellen die Zellen vor besondere Probleme. Diese Enzyme müssen innerhalb der Zellen hergestellt werden, jedoch sokontrolliert werden, daß sie nicht sofort die zelleigenen Proteine zerstören. Um dieses Problem zu lösen werden Pepsin und viele anderen Protein-spaltenden Enzyme zunächst als inaktive Proenzyme gebildet, die dann außerhalb der Zelle aktiviert werden.
Das Proenzym von Pepsin (= Pepsinogen) wird als Polypeptid mit 44 zusätzlichen Aminosäuren hergestellt (= Aktivierungspeptid, siehe Abb.4.37 grün), was die aktive Stelle blockiert. Pepsinogen wird an den Ribosomen der Hauptzellen gebildet, gelangt über da ER zum Golgiapparat und wird dort in Versikel verpackt durch Exozytose in das Magenlumen ausgeschieden. Dort entfaltet sich das Aktivierungspeptid bei pH < 4 und wird durch die Wirkung der aktiven Stelle autokatalytisch abgespalten zum aktiven Pepsin (325 Aminosäuren).

Man kennt mindestens 8 Isoenzyme von Pepsinogen.
Das aktive Pepsin gehört zu der Famile der Aspartyl-Proteinasen. Im aktiven Zentrum katalysieren 2 Asparaginsäure-Reste die Spaltung einer Peptidkette vor den aromatischen Aminosäuren Phe, Tyr und Trp. Bemerkenswert ist der extrem niedrige pH-Aktivitätsbereich. Bei pH 7-8 wird Pepsin irreversibel inaktiviert.

Der genaue Mechanismus der säurekatalysierten Hydrolyse ist in Abb. 4.38 abgebildet. Beim optimalen pH von 2-3 ist ein Asp-Rest protoniert, der andere ionisiert. Die Reaktion läuft in 2 Stufen ab, zunächst findet ein nukleophiler Angriff auf das Carbonyl-C-Atom der Peptid-Bindung statt gefolgt von einem doppelten Protonentransfer u.a. aus dem Wassermolekül. Im 2. Schritt wird die Bindung dann gespalten.

 

 

Abb.4.34
endoskopisches Bild des Mageninneren

 

Abb.4.35
Magenmuskulatur


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Abb.4.36
tubuläre Drüse in der
Mucosa im Magen

 

Abb.4.37
Mucosa im Magen

 

Abb.4.38
Pepsinogen - Pepsin


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Hydrolyse = Spaltung durch Wasseranlagerung.

 

Abb.4.39
Hydrolyse der Peptidbindung
durch Pepsin

 

Weiterführende Quellen:

Speichel: http://www.google.de/search?q=saliva+composition&hl=de&lr=&ie=UTF-8&oe=UTF-8&start=10&sa=N und
http://arbl.cvmbs.colostate.edu/hbooks/pathphys/digestion/index.html

Endoskopie: http://www.gastrolab.net/pawelcom.htm

Muzine: http://www.med.uio.no/dnr/ISOBM/MUC1back.htm und http://students.washington.edu/jschuman/

Pepsin: http://www.google.de/search?q=pepsin+active+site+human&ie=UTF-8&oe=UTF-8&hl=de&meta=

Lipase: http://bssv01.lancs.ac.uk/StuWork/BIOS316/BIOS31600/Lipase/lipase1.htm#The%20active%20site

Magenlipase:http://www.uwgi.org/gut/Stomach.htm und http://arbl.cvmbs.colostate.edu/hbooks/pathphys/digestion/stomach/secretion.html

Chymosin: http://arbl.cvmbs.colostate.edu/hbooks/pathphys/digestion/stomach/rennin.html

Histologie des Verdauungstraktes: http://www.brisbio.ac.uk/bblt/law.html

Schleimhautoberfläche Becherzelle mit Schleim Zellkern Basalmembran Epithelzelle
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